ForscherInnen ist es gelungen, ein halbsynthetisches Enzym herzustellen, mit dem Wasser unter Sonneneinwirkung gespalten und Wasserstoff produziert werden kann. Dies birgt enorme Chancen für die erneuerbaren Energien und die Zukunft einer Wasserstoff-Wirtschaft.
Am Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion (MPI-CEC) und an der Ruhr-Universität Bochum (RUB) ist es ForscherInnen geglückt, wissenschaftliche Ansätze aus Biologie und Chemie zu kombinieren und halbsynthetisch das Enzym Eisen-Eisen-Hydrogenase herzustellen. Dieses Enzym kann in einer Sekunde 9.000 H2-Moleküle freisetzen.
Das Enzym Hydrogenase spielt in vielen einzelligen Lebewesen sowie Bakterien oder Grünalgen eine wichtige Rolle im Energiehaushalt. Der technische Einsatz dieses Enzyms kann zu einem Durchbruch der Wasserstoff-Wirtschaft beitragen. Energie kann statt in fossilen Energieträgern wie Kohle, Öl und Gas in Wasserstoff gespeichert werden. Bei der Verbrennung von Wasserstoff entsteht lediglich Wasser, das wiederum dem umweltschonenden Kreislauf zugeführt werden kann. (Siehe hierzu auch unseren Hintergrund-Artikel v. 3.11.07)
BiologInnen und ChemikerInnen arbeiten schon seit Jahren daran, Hydrogenase und seine chemischen Blaupausen industriell nutzbar zu machen. Das aktive Zentrum des Enzyms Eisen-Eisen-Hydrogenase ist einzigartig, da es ohne seltene Edelmetalle wie Platin als Katalysator wirkt. WissenschaftlerInnen beschäftigen sich deshalb intensiv mit der Nachbildung dieses Eisen-Komplexes. Dies gelang zwar, aber die chemischen Imitate produzieren nur sehr geringe Mengen Wasserstoff (H2). Anderseits ist die Isolierung und Reinigung des natürlichen Enzyms aus Bakterien oder Algen mühsam und aufwendig.
Die ForscherInnen in Bochum gingen nun so vor, daß sie eine biologische Vorstufe des Enzyms, die einfach und in große Mengen zu produzieren ist, nahmen und ein chemisches Imitat des aktiven Zentrums hinzugaben. In wenigen Minuten setzte eine starke H2-Bildung ein. Die Hydrogenase-Vorstufe hatte die chemisch hergestellte eisenhaltige Substanz spontan in ihr Proteingerüst integriert und aktiviert.
Das so nun halbsynthetisch hergestellte Enzym wurde von ForscherInnen des des MPI-CEC spektroskopisch untersucht und sie stellten hierbei fest, daß es von der natürlichen Hydrogenase nicht zu unterscheiden ist. In den Fachzeitschriften 'nature' und 'nature chemical biology' berichten die WissenschaftlerInnen ausführlich über ihre neuen Erkenntnisse.
Anmerkungen
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